| Mobile | RSS

کلیات پروتئین – قسمت دوم

آذر ۱ام, ۱۳۸۹ | ۱ Comment | Posted in بیوشیمی

اسیدهای آمینه (آمینو اسیدها):

اسیدهای آمینه (دارای کربنی که سه عامل آن همیشه ثابت است و یک عامل متغییر دارد.COOH, NH2.Hهمیشه ثابتند )که زیربنای اصلی پروتئین ها هستند، فعالیت های زیستی متنوعی در سلول زنده برعهده دارند. با وجود این تنها۲۰ نوع اسید آمینه در ساختمان پروتئین ها شرکت میکند.تمام اسید های آمینه موجود در ساختار پروتئین ها از نوع L هستند.
اسیدهای آمینه را بر مبنای خصوصیتی که در نظر میگیرند به گروههای مختلفی تقسیم بندی میکنند. مثلا اگر بخواهیم آمینواسید ها را بر اساس خصوصیات ساختمانی و عوامل شیمیایی تقیسم بندی کنیم در ۷ گروه قرار میگیرند، و اگر بخواهیم بر اساس قطبی یا غیر قطبی بودن زنجیر جانبی آنها تقسیم بندی کنیم در ۴ گروه قرار میگیرند و …..

تقسیم بندی بر اساس خصوصیات ساختمانی و عوامل شیمیایی :

۱-اسیدامینه که زنجیر جانبی آنها خطی است:
گلایسین، آلانین، والین ،لوسین، ایزو لوسین،
۲- آمینو اسیدهایی که زنجیر کربنی آنها شامل گروه هیدروکسیل(OH) است:
سرین، ترئونین، تیروزین
۳- آمینو اسیدهایی که زنجیر کربنی آنها حاوی گوگرد است:
متیونین، سیستئین
۴- اسید آمینه هایی که دارای یک عامل اسیدی یا مشتقات آمیدی هستند:
آسپاراژین، اسیدآسپارتیک ، گلوتامین، اسیدگلوتامیک
۵-آمینو اسیدهایی با گروه بازی در زنجیر کربنی:
آرژنین، هیستیدین، لیزین
۶-آمینو اسیدهای دارای حاقه عطری:
هیستیدین، فنیل آلانین، تیروزین، تریپتوفان
۷-اسیدامینه ایمینو اسید:
پرولین

اهمیت ریشه های کربنی(جانبی) آمینو اسیدها:

۱-زنجیر جانبی خطی آمینو اسیدهای آلانین، والین، لوسین ، ایزولوسین، و همچنین ریشه های حلقوی فنیل آلانین
،تیروزین و تریپتوفان، خاصیت غیر قطبی (آب گریز) دارند به همین علت این امینو اسیدها بیشتر در ساختمان
پروتئین های سیتوزول یافت میشوند.
۲-ریشه های جانبی دارای بار الکتریکی (آمینو اسیدهای اسیدی و بازی) با ایجاد پیوند یونی یا نمکی موجب ثبات بیشتر
ساختمان سه بعدی پروتئین ها میشود که این امر در هموگلوبین ها نقش مهمی دارد.
۳-ریشه ایمیدازول در هیستیدین نقش متفاوت تری به این آمینو اسید میدهد به طوری که باعث میشود این آمینو اسید هم به
صورت اسیدی و هم بازی عمل کند ،ولی در حالت هیستیدین فاقد بار است.
۴-گلایسین که کوچکترن اسید امینه است در زنجیره پروتئین ها در مکان هایی جای میگیرد که رشته پپتیدی با تاخوردگی
همراه است.
۵- عاملOH سرین و عاملSH سیستئین، نقشهای مهمی در واکنشهای کاتالیزوری بر عهده دارند.
۶- عامل OH سرین ، ترئونین، تیروزین، در فعالیت های فسفریلاسیون پروتئینها و فعال و غیر فعال شدن آنها نقش مهی دارند.

اهمیت زیست پزشکی:

انسان و سایر پستانداران تعدادی از اسیدآمینه ها را که به اسیدامینه ضروری معروفند نمیتوانند به اندازه کافی بسازند، از طرفی
برای رشد طبیعی و سلامتی باید این ده (متیونین، ترئونین، لیزین، هیستیدین، فنیل الانین، تریپتوفان، لوسین، ایزو لوسین، والین)
نوع اسید امینه که برای بدن لازمند به مقدار کافی از طریق موا غذایی تامین گردند.
اسیدهای آمینه در شکل پروتئینی خود فعالیت های زیستی زیادی دارندو از نظر ساختمانی، هورمونی، کاتالیزوری برای زندگی
و سلامت ضروری هستند.
بروز اختلالات ژنتیکی در متابولیسم اسید های امینه باعث بیماری میشود.مثلا بیماری فنیل کتونوری و بیماری ادرار شربت
افرا(maple syrup urine) حاصل بروز اختلال در متابولیسم برخی اسیدهای امینه است که اگر به موقع درمان نشود باعث
عقب افتادگی ذهنی و مرگ زودرس میشود.اختلال در نقل و انتقال فعال اسیدهای امینه خاص به داخل سلول باعث دفع انها از
بدن میشود(aminoaciduria) .

پپتید و پروتئین:

آمینو اسیدها که مونومرهای پپتیدها هستند و در اثر پلیمر شدن توسط پیوندهای پپتیدی اسکلت اصلی ساختمان پروتئین ها رو ایجاد میکنند به صورت L هستند.

پیوند پپتیدی:

پیوندی که بین دو اسید امینه وجود دارد .همیشه این پیوند بدین صورت است که اسیدامینه اولی از قسمت کربوکسیل خود (COOH) خود با عامل آمین اسید امینه دوم(NH2) پیوندایجاد میکند .پس به طور قراردادی در فرمول ساختمانی پپتیدها گروه آمین انتهایی را در طرف چپ و گروه کربوکسیل را در طرف راست قرار میدهند.

نام گذاری پپتیدها:

در پپتیدها اگر گروه آلفا کربوکسیل اسیدآمینه در پیوند شرکت کند آن را ریشه آمینو اسیل مینامیم و برای خواندن آن به جای لفظ ine یا ateبرای آنها لفظ yl را به کار میبریم.مثلا لیزین تبدیل به لیزیل میشود یا آسپارتات تبدیل به آسپارتیل میشود. هرگاه بخواهیم یک پپتید را نام گذاری کنیم ،آنرا به عنوان مشتق ریشه آمینو اسید مربوط به گروه کربوکسیل انتهایی مشخص میکنیم.
مثلا تری پپتید (lys-leu-Gln) را به عنوان یک مشتق گلوتامین (لیزیل-لوسیل-گلوتامین) مینامند.لفظ ine در گلوتامین به این معناست که گروه α-کربوکسیل گلوتامین در پیوند شرکت نکرده است.

آمینو اسیدها علاوه بر علائم اختصاری سه حرفی با علائم یک حرفی نیز مشخص میشوند.

پروتئینها:

پروتئین ها از اجزای بسیار مهم سلول اند. در واقع میتوان گفت پروتئین ها نشانگر توالی DNA هستند چون توالی DNA هست که به پروتئین ترجمه میشود.و پروتئین ها نقشهای بسیار مهمی در سلول به عهده دارند :بعضی هورمونها وآنزیمها که پروتئینی هستند، پروتئین ها در غشای سلول نقش های مختلفی دارند،حتی ریبوزومها که در ساخت پروتئین نقش دارند یکی از اجزایشان پروتئین است و….(مبحث پروتئین بسیارمهم و گسترده است که در مورد آن بحث خواهیم کرد).

ساختمان پروتئین:

پروتئین ها ۴ ساختار دارند که در شکل زیر مشاهده میکنید:
A :ساختمان اول که شامل ترتیب و توالی اسیدهای آمینه است.
B:ساختمان دوم شامل ساختار صفحات آلفا و بتاست.
C:ساختمان سوم که نیروهای آب گریز در آن نقش دارند و باعث میشود پروتئین شکل گلوبولار به خود بگیرد.
D: پروتئین به شکل الیگومر خواهد بود یعنی شامل چند زنجیره پروتئینی خواهد بود.

روشهای مطالعه ساختمان پروتئین ها:

همانطور که گفته شد ترتیب و توالی قرار گرفتن اسیدهای آمینه در یک زنجیز ساختمان اولیه را را تشکیل میدهد . این ساختمان اول مهمتر از ساختمانهای دیگر است چون اگر تخریب شود پروتئین قدرت بازسازی خود را از دست میدهد.نیروههای درگیر در ساختمان اولیه پروتئین ها نیروهای پپتیدی و نیروی دی سولفیدی(بین دو اتم گوگرد موجود در دو زنجیر مجاور دو اسید امینه)هستند.که این پیوند دی سولفیدی باعث استحکام بیشتر زنجیره های پلی پپتیدی میشود.برای مطالعه باید پیوند دی سولفیدی شکسته شود که این پیوند توسط مواد اکسید کننده مثل اسید پرفرمیک صورت میگیرد. همچنین میتوان از ترکیبات احیا کننده استفاده کرد و پیوند دی سولفیدی را احیا نمود.
برای تعیین ساختار اول بعد از شکستن پیوندهای دی سولفیدی با به کار گیری آنزیم های هیدرولیز کننده و روش های شیمیایی نوع و توالی اسید های آمینه موجود در ساختار پروتئین ها تعیین میگردد:

آنزیم های هیدرولیز کننده:

۱-اگزو پپتیداز: که اسیدامینه انتهایی را جدا میکند:
الف)امینوپپتیداز: که اسید امینه N انتهایی را از بقیه جدا میکند ب)کربوکسی پپتیداز:که اسیدآمینه C انتهایی را از زنجیر جدا میکند.
۲-آندوپپتیداز:که پیوندهای پپتیدی را در داخل یک زنجیر پلی پپتیدی هیدرولیز میکند:
الف)تریپسین:که پیوند پپتیدی بین لیزین وآرژنین را با دیگر اسیدآمینه ها قطع میکند
ب)کیموتریپسین:پیوند پپتیدی اسید آمینه های حلقوی مانند تیروزین و فنیل آلانین را با اسید آمینه بعدی قطع میکند
ج:پپسین: پیوند پپتیدی قبل از اسید های آمینه حلقوی را قطع میکند( یعنی عامل NH اسیدآمینه حلقوی آزاد میشود).

روشهای شیمیایی:

۱-استفاده از HCL و سپس به کمک روشهای کروماتوگرافی، نوع و مقدار اسیدهای آمینه را تعیین میکنند
۲-تعیین اسید آمینه N انتهایی:
الف:روش سانگریا دی نیترو فلورو بنزن
ب)روش ادمن یا فنیل ایزو تیوسیانات
ج)روش آمینو پپتیداز
۳-تعیین اسید آمینه cانتهایی: استفاده از آنزیم کربوکسی پپتیداز
۴-هیدرولیز ناکامل یک زنجیر پلی پپتیدی به وسیله HCL
۵-قطع زنجیر پلی پپتیدی به وسیله بروموسیانوژن (BrCN)

ساختمان هموگلوبین:

هموگلوبین از چهار زنجیر پلی پپتیدی یعنی دو زنجیر α و دو زنجیرβ تشکیل شده است.هر یک از زنجیره ها دارای ردیف اسیدهای آمینه مشخصی هستند لیکن دارای شباهتهائی ما بین ردیف های اسید های آمینه دو زنجیر میباشند.در ساختمان سوم زنجیر α و زنجیر β و مولکول میوگلوبین شباهتهای زیادی مشاهده میشود.مولکول میوگلوبین و زنجیر β ی هموگلوبین دارای ۸ آلفا هلیکس میباشند. در حالی که تعداد آلفا هلیکس ها درزنجیر α هفت عدد است.اکثر اسید های آمینه که در سطوح درونی مولکول هموگلوبین و زنجیره های آلفا و بتا قرار گرفته اند از نوع آب گریز میباشند.بدین ترتیب هموگلوبین مولکولی است که در درون خود حالت موم مانند و صابونی به خود میگیرد و آب نمیتواند به داخل آن نفوذ کند. هر یک از زنجیره های همو گلوبین یک حلقه هم را در درون خود جای داده است و این حلقه هم در میان اسید آمینه های آب گریز قرار گرفته است

ساختمان شیمیایی هم(HEME):

هم یک حلقه پورفیرین چهار پیرولی است که حاوی یک اتم آهن است. چهار متیل، دو وینیل، دو پروپیونات ریشه های جانبی این حلقه هستند. این ریشه های جانبی می توانند ۱۵ نوع ایزومر از حلقه پورفیرین به وجود آورند ولی تنها نهمین ایزومر(IX) در ساختمان هم شرکت میکنند.اتم آهن درهم میتواند به صورت فرو یا فریک باشد. و فقط نوع فرو میتواند در انتقال اکسیژن شرکت کند.

 

 

چگونگی انتقال اکسیژن به وسیله هموگلوبین و میو گلوبین:

انتقال اکسیژن در بدن بر اساس واکنشهای شیمیایی بین مولکول اکسیژن و هم انجام میگیرد.هموگلوبین در گویچه های قرمز وجود دارد و حمل اکسیژن از ریه ها به بافتهای محیطی و بازگرداندن گازکربنیک از بافتهای محیطی به ریه ها را بر عهده دارد.و میوگلوبین که در سلولهای عضلانی وجود دارد مخزن اکسیژن داخل سلولی بوده و در انتقال اکسیژن در داخل سلول شرکت میکند.

در پیوند اکسیژن با میوگلوبین ، هر گاه غلظت اکسیژن مولکولی در محیط اطراف میوگلوبین افزایش یابد ،میزان ترکیب اکسیژن باهم نیز افزایش می یابد و به همین ترتیب کاهش غلظت اکسیژن منجر به کاهش میزان ترکیب آن با هم میشود. این رابطه ی تغییرات میزان ترکیب اکسیژن-هم بر حسب غلظت اکسیژن در محیط را میتوان به صورت یک منحنی تجزیه اکسیژن نشان داد . پیوند اکسیژن با میوگلوبین یک منحنی هیپربولیک(هذلولی وار) خواهد بود.
در پیوند اکسیژن با هموگلوبین، پیوند اکسیژن با هموگلوبین یک منحنی سیگموئیدی خواهد بود. منحنی تجزیه ((اکسیژن-هم )) زمانی حالت سیگموئیدی به خود میگیرد که حلقه های هم موجود در یک مولکول پروتئینی قادر باشند مشترکا در واکنشهائی شرکت کنند.به بیانی دیگر مولکول پروتئینی حامل اکسیژن در خون باید از چند واحد پروتئینی هم دار تشکیل شده باشد تا این واحدها تواما˝ در واکنشها شرکت کنند. مولکول هموگلوبین دقیقا پاسخگوی چنین نیازی است زیرا که دارای چهار واحد پلی پپتیدی هم دار (تترامر) میباشد که به هم وابسته اند و در انجام واکنشها اثر تعاونی دارند. بدین معنی اگر هموگلوبین یک مولکول اکسیژن از محیط خود بگیردبه خودی خود تمایل به کسب سه مولکول دیگر دارد و در جهت مخالف اگر هموگلوبین اشباع شده یک مولکول اکسیژن از دست بدهد تمایل به از دست دادن سه مولکول اکسیژن دیگر دارد.
اما چون میوگلوبی تنها از یک واحد پروتئینی هم دار تشکیل شده دارای همچین اثر تعاونی نیست و منحنی آن به صور ت هیپربولیک خواهد بود.

 

 

منحنی هیپربولیک و سیگموئیدی:

مکانیسم این اختلاف در منحنی را در اینجا مورد بحث قرار میدهیم:

این دو منحنی از نظر فیزیولوژیک اهمیت زیادی دارند.همانطور که گفته شد هموگلوبین که در گویچه های سرخ وجود دارد و نقش حمل اکسیژن از ریه به بافتهای محیطی را دارد.در ریه فشار سهمی گاز اکسیژن معادل ۱۰۰میلی لیتر جیوه است و در این صورت هموگلوبین از اکسیژن اشباع میشود و هنگامی که به بافتهای محیطی میرسد با توجه به اینکه فشار گاز اکسیژن در مویرگ های اینگونه بافتها از ۲۰ میلی لیتر جیوه کمتر نیست مقدار قابل ملاحظه ای از بار اکسیژن خود را تخلیه کرده و مجددا در بازگشت به ریه ها و تحت تاثیر فشار گاز اکسیژن دوباره اشباع میشود. از دیدگاه ریاضی منحنی هیپربول تجزیه اکسیژن نوع میوگلوبین پاسخگوی چنین نیازهائی نمیتواند باشدو تنها در صورتی که تجزیه اکسیژن حالت یک منحنی سیگموئیدی ) S شکل) را داشته باشد (یعنی فقط هموگلوبین) شرایط یاد شده امکان پذیر می گردد.باید توجه داشت که میوگلوبین پروتئین ناقل اکسیژن در سلولهای عضلانی است و منحنی تجزیه اکسیژن آن یک منحنی هیپربول است. فشار سهمی گاز اکسیژن در موئین رگهای عضلانی در تماس با این فشار بخوبی اشباع میشوند و تنها در صورتی اکسیژن موجود در میوگلوبین آزاد میگردد که فشار سهمی گاز اکسیژن در داخل سلولهای عضلانی از ۵ میلی لیتر جیوه کمتر باشد. در عضلات مخطط ، میوگلوبین اکسیژنی را که از خون جذب کرده است در اختیار میتوکندری ها که دارای فشار گاز اکسیژن نسبتا کمی می باشند قرار میدهد زیرا فشار سهمی اکسیژن د رسطح میتوکندریها در حدود ۴ الی ۵ میلی لیتر جیوه است.

منحنی سیز رنگ: هیپربولیک
منحنی قرمز رنگ : سیگموئیدی

 

 

تغییر در آمینو اسیدهای زنجیر هموگلوبین:

با توجه به رابطه بسیار دقیق و پیچیده ای که بین ساختمان شیمیایی و عمل هموگلوبین وجود دارد منطقی به نظر میرسد که هر گونه اختلال و یا تغییری در ساختمان پروتئینی اولیه زنجیره های هموگلوبین بر روی عمل زیستی آنها تاثیربگذارد.
تا کنون تعداد بیشماری از هموگلوبین های غیر طبیعی در انسان گزارش شده است که هر یم در اثر موتاسیون هایی از زنجیر آلفا و بتا به وجود آمده اند.در زیر به برخی از آنها اشاره میکنم:

هموگلوبینM(مت هموگلوبین) (Methemoglobin) : که در آن آهن حلقه هم در حالت فریک باقی میماند بنابراین نمیتواند با اکسیژن پیوند برقرار کند. که این باعث بروز سیانوز(کبودی رنگ پوست) میشود.
مت هموگلوبین خود به ۵ نوع تقسیم بندی میشود:

هموگلوبین Mبوستون: در اثر موتاسیون در زنجیر آلفا تولید میشود
هموگلوبین Mایویت: در اثر موتاسیون در زنجیر آلفا تولید میشود
هموگلوبین هاید پارک(Hyde park ) : در اثر موتاسیون در زنجیر بتا حاصل میشود.
هموگلوبین ساسکاتون(Saskatoon ): در اثر موتاسیون در زنجیر بتا تولید میشود
هموگلوبین M میلواکی-یک : که در ان یک ریشه گلوتامین جانشین ریشه والین در زنجیر بتا میشود

هموگلوبین داسی شکل (Sickle Hemoglobin) :

در این هموگلوبین ریشه اسید گلوتامیک در زنجیر بتا توسط یک ریشه والین جانشین شده است.در هموگلوبین S (داسی) ریشه اسید آمینه ردیف A2 چه اسید گلوتامیک باشد و چه والین بر روی سطح خارجی مولکول و در معرض مولکولهای آب قرار گرفته است .جانشین شدن ریشه های قطبی گلوتامات توسط یک ریشه غیر قطبی والین را میتوتن در عمل همانند پیدایش یک نقطه چسبناک در سطح خارجی زنجیر بتا تجسم کرد. این نقطه چسبناک هم در هموگلوبین اکسیژن دار و هم بر روی هموگلوبین فاقد اکسیژن وجود دارد و البته هموگلوبین طبیعی A فاقد آن است.
وقتی هموگلوبین S با از دست دادن اکسیژن به هموگلوبین S فاقد اکسیژن مبدل میگردد نقطه های چسبناک یم مولکول با جایگاه های پذیرنده مولکول دیگر اتصال می یابند و بدین ترتیب مولکولهای S فاقد اکسیژن با یکدیگر پلیمریزه شده و رسوبات فیبری شکل طویلی ایجاد میکند که شکل ظاهری گویچه های سرخ را تغییر داده و گویچه های سرخ داسی شکل میشوند و در نهایت امر موجب بروز همولیز و عوارض بالینی متعدد می گردد.

هموگلوبین داسی شکل و بیماری مالاریا:

در افرادی که نسبت به بیماری کم خونی داسی شکل هتروزیگوت هستند، پلاسمودیوم مالاریا نمیتواند رشد کند، تحقیقات نشان داده که عامل فوق با ترشح ماده ای در گویچه های قرمز این افراد باعث داسی شدن ودر نتیجه لیز آن میشود و بدین ترتیب چرخه زندگی انگل دچار اشکال میشود. در نتیجه افراد هترو زیگوت نسبت به بیماری مالاریا مقاوم میشوند. پس جای تعجب نخواهد بود که بیماری کم خونی داسی در مناطق مالاریا خیز دنیا مانند آفریقا بیشتر مشاهده شود

 

 

در سالهای اخیر اطلاعات زیادی در مورد ساختار پروتئین ها به دست آمده است. از سال ۱۹۶۹ میلادی که جداسازی و شناسایی کامل ریبونوکلئاز با موفقیت انجام گرفت نکات مهمی مانند اثر بعضی از آمینواسیدها در ساختار و فعالیت زیست شناختی پروتئین ها و همچنین ترتیب قرار گرفتن آمینو اسید ها در یک پروتئین و اثر ان روی این فعالیت ها روشن شده است.

تا زمانی که در مورد ساختار اولیه پروتئینها اطلاعات کافی وجود نداشت ، پروتئینها را بر حسب انحلال پذیری آنها تقسیم بندی میکردند که حتی امروزه هم یک تقسیم بندی نسبتا مناسب شناخته می شود.

برای سهولت کار امروزه پروتئینها را به دو گروه زیر تقسیم می کنند:
۱٫پروتئین های ساده
۲٫پروتئین های مرکب

پروتئین های ساده فقط از ترکیب آمینواسیدها تشکیل شده اند و پروتئین های مرکب علاوه بر یک قسمت پروتئینی دارای یک قسمت غیرپروتئینی مانند هم، نوکلئیک اسید و غیره نیز می باشند. بخش غیر اسیدآمینه ای یک پروتئین مرکب معمولا گروه پروستتیک آن نامیده می شود. پروتئین های مرکب بر اساس طبیعت شیمیایی گروه های پروستتیک شان طبقه بندی می شوند.
برای مثال، لیپوپروتئین ها دارای لیپید، گلیکوپروتئین ها حاوی گروه های قندی، و متالوپروتئین ها حاوی یک فلز خاص هستند.بعضی از پروتئین ها دارای بیش از یک گروه پروستتیک می باشند. گروه پروستتیک نقش مهمی در عملکرد زیستی پروتئین دارد.

 

 

پروتئین های ساده:

۱-آلبومین ها
آلبومین ها در آب، محلول های نمکی و محلول آمونیوم سولفات ۵۰ درصد محلول می باشند. از جمله آلبومین ها می توان آلبومین تخم مرغ،آلبومین سرم و آلبومین شیر را نام برد.

۲-گلوبولین ها
گلوبولین ها در آب نامحلول می باشند و یا به مقدار بسیار کمی محلول اند،ولی در محلول های رقیق نمکی کاملا حل می شوند. گلوبولین ها را می توان با محلول آمونیوم سولفات ۵۰ درصد از محلول خارج کرد. از این واکنش برای جدا کردن گلوبولین های سرم و همچنین دانه های گیاهی استفاده می شود.

۳-پروتامین ها
پروتامینها در آب و الکل مطلق نامحلول هستند ولی در الکل۸۰-۷۰ درصد حل میشوند.این مواد وزن مولکولی ناچیزی(درحدود ۵۰۰۰) دارند و محتوی مقدار زیادی آرژنین بوده و تقریبا فاقد آمینواسید گوگرد دار و آروماتیک می باشند. از این گروه می توان پروتامین موجود در اسپرم بعضی از ماهی ها مانند قزل آلا وغیره را نام برد.

۴-هیستون ها
هیستون ها در محلول های نمکی محلول می باشند و محتوی مقدار زیادی آمینو اسید قلیایی(لیزین و آرژنین)هستند.
این مواد از این نظر شبیه به پروتامینها میباشند. این پروتئین ها همراه با نوکلئیک اسیدها در هستۀ سلول های حیوانی یافت می شوند.

۵-اسکلروپروتئین ها
اسکلروپروتئین ها در تمامی حلالهای آبی نامحلول هستند و به وسیلۀ گرما نیز منعقد نمی شوند. این نوع پروتئین را در کراتین مو،پوست،ناخن و سم حیوانات می توان یافت. همچنین کلاژن استخوان،غضروف و الاستین یا فیبرهای زرد رنگ بافت همبند را می توان از جملۀ این گروه از پروتئین ها به شمار آورد.

 

 

پروتئین های مرکب:
این دسته از پروتئین ها را بر حسب ساختار شیمیایی قسمت غیرپروتئینی آنها به چند گروه تقسیم می کنند:

۱-نوکلئوپروتئینها
نوکلئوپروتئینها ترکیبات مهم و پیچیده ای هستند که از دو قسمت نوکلئیک اسید و پروتئین های قلیایی مانند هیستون ها تشکیل شده اند. این دسته از پروتئین ها در کروماتین هسته و میکروزومها و میتوکندری سلولی یافت می شوند.

۲-گلیکوپروتئینها و پروتئوگلیکانها
گلیکوپروتئینها از اتصال کووالانسی گروه های کربوهیدرات با زنجیر پلی پپتیدی به دست می آیند. نسبت درصد کربوهیدرات در این ترکیبات از ۱ درصد تا ۸۵ درصد متفاوت می باشد. نسبت درصد کربوهیدرات در ساختار پروتئوگلیکانها معمولا بیش از ۹۵درصد بوده و به همین دلیل این ترکیبات بیشتر خصوصیا ت کربوهیدرات ها را دارا می باشند. در پروتئوگلیکان ها،پلی ساکارید، از تکرار واحدهای دی ساکارید که همیشه محتوی-Dگلوکزآمین یا
-Dگالاکتوز آمین می باشد تشکیل شده است.

۳-لیپوپروتئینها
لیپوپروتئینها کمپلکس پروتئین و لیپید بوده و به طور کلی از نظر چگالی،وزن مولکولی،اندازه و خصوصیات شیمیایی با یکدیگر متفاوت می باشند. این ترکیبات در ساختار غشای سلولی، نقل و انتقال و متابولیسم لیپیدها نقش مهمی را ایفا می کنند.

۴-کروموپروتئینها
این نوع پروتئینها در اثر هیدرولیز کامل به یک نوع رنگدانه و آمینواسیدهای متعدد تجزیه می شوند. هموگلوبین خون و سیتوکروم ها را می توان در این گروه از پروتئینها طبقه بندی کرد.

۵-فسفوپروتئینها
این دسته از پروتئینها را نباید با نوکلئوپروتئینها یکسان دانست زیرا در نتیجۀ هیدرولیز کامل فقط به فسفوریک اسید و آمینو اسید تجزیه می شوند. کازئین شیر را می توان در گروه فسفوپروتئینها طبقه بندی کرد.

۶-متالوپروتئینها
این دسته، پروتئینهایی را شامل می شود که در ساختار آنها یک یا چند فلز به کار رفته است. از جمله متالوپروتئینها می توان فریتین(محتوی آهن)،سیتوکروم اکسیدار(محتوی آهن و مس) و الکل دهیدروژناز(محتوی روی) را نام برد.

 

 

پروتئین های رشته ای با ایفای نقش های ساختاری سازگار هستند

آلفا-کراتین،کلاژن و فیبروئین ابریشم، به خوبی ارتباط بین ساختار پروتئین و عملکرد زیستی آن را نشان می دهند.

پروتئین های رشته ای خواصی دارند که موجب استحکام و یا انعطاف پذیری ساختارهایی میشود که این پروتئین ها سازنده آن هستند. در تمام موارد،واحد اصلی ساختاری،یکی از انواع تکرار شونده و ساده ساختار دوم است. تمام پروتئین های رشته ای در آب نامحلول اند و دلیل آن وجود تعداد زیادی اسید آمینۀ آب گریز،هم در داخل و هم در سطح این پروتئین ها است. سادگی ساختاری که در تمام پروتئین های رشته ای وجود دارد آنها را تبدیل به ابزار مفیدی برای نشان دادن بعضی از اصول بنیادی ساختاری پروتئین می نماید.

ساختار خواص محل حضور
مارپیچ آلفا که توسط اتصالات متقاطع به هم متصل اند ساختارهای حفاظتی محکم و نامحلول با میزان سختی و انعطاف پذیری متفاوت آلفا-کراتین مو، پر و ناخن
صورتبندی بتا رشته های لطیف و انعطاف پذیر فیبروئین ابریشم
مارپیچ سه تایی کلاژن تحمل بالا در مقابل کشش بدون افزایش طول کلاژن،تاندون ها،ماده زمینه ای استخوان

در پروتئین های کروی،تنوع ساختاری نشان دهندۀ تنوع عملکردی است

در یک پروتئین کروی،قطعات مختلفی از یک زنجیر پلی پپتیدی(یا چند زنجیر پلی پپتیدی)طوری روی هم تا می خورند که ساختاری فشرده تر از آنچه در پروتئین های رشته ای دیده می شود ایجاد می گردد.این تاخوردگی همچنین ،تنوع ساختاری لازم برای بروز عملکردهای مختلف زیستی را فراهم می کند. پروتئین های کروی شامل آنزیم ها، پروتئین های انتقال دهنده، پروتئین های حرکتی ، پروتئین های تنظیمی ، ایمونوگلوبولین ها و پروتئین هایی با عملکردهای دیگر هستند.

 

 

اولین پیشرفت در شناخت ساختار سه بعدی یک پروتئین کروی از مطالعات پراش اشعه X میوگلوبین توسط جان کندرو و همکارانش در دهۀ ۱۹۵۰ حاصل شد.
میوگلوبین یک پروتئین نسبتاً کوچک در سلول های عضلانی است که به اکسیژن متصل می شود. این پروتئین هم اکسیژن را ذخیره کرده و هم انتشار آنرا در بافت عضلانی ِ در حال انقباض تسهیل می کند. میوگلوبین دارای یک زنجیر منفرد پلی پپتیدی، متشکل از ۱۵۳ ریشه اسید آمینه ای با توالی معلوم و یک پورفیرین آهن دار منفرد یا گروه هِم (Heme) است. همان گروه هِمی که در میوگلوبین یافت می شود، در هموگلوبین که پروتئین متصل شونده به اکسیژن در اریتروسیت ها است نیز وجود داشته، و مسئول ایجاد رنگ تند قرمز- قهوه ای میوگلوبین و هموگلوبین است. میوگلوبین، به خصوص درعضلات پستانداران شناگری مثل وال،فُک و خوک دریایی آن قدر فراوان است که عضلات این حیوانات رنگ قهوه ای دارند. ذخیره وتوزیع اکسیژن توسط میوگلوبین عضلانی، به پستانداران شناگر اجازه می دهد مدت های طولانی زیر آب باقی بمانند.عملکرد میوگلوبین و سایر پروتئین های با هیدروکسیلاسیون پرولین جفت نمی شود نیز کاتالیز می کند.طی این واکنش Fe2 هِمی، اکسید شده و موجب غیر فعال شدن آنزیم و مهار هیدروکسیلاسیون پرولین می گردد. آسکورباتی که طی این واکنش مصرف می شود با احیا کردن آهن هِمی، موجب بازیافت فعالیت آنزیمی می گردد.
 

 

 

Leave a Reply 20380 views, 4 so far today |
Follow Discussion

One Response to “کلیات پروتئین – قسمت دوم”

  1. toronto escorts Says:

    My English is not good, but seeing what you wrote a good feel for your

Leave a Reply

Time limit is exhausted. Please reload the CAPTCHA.

Coffee Time!warm greetingsYuWT3P6466WT3P6569WT3P6542WT3P6425Proud LonelinessIt's complicatedMithlond