| Mobile | RSS

آنزیم ها

آذر ۱م, ۱۳۸۹ | ۸ Comments | Posted in بیوشیمی

آنزیم چیست؟

آنزیم ها عمل کاتالیزوری انجام می دهند یعنی سرعت واکنش ها را زیاد می کنند بدون این که تغییری در خودشان
به وجود آید. تعیین تعداد آنزیم ها در سلول مشکل است ولی شاید بتوان از ترادف ژنوم آنها حدس زد مثلا در باکتری E.coli تعداد ۴۲۸۸ رمز برای پروتئین وجود دارد که تعداد ۲۶۵۶ پروتئین مشخص شده است، پس اگر بخواهیم آنها را به در صد بیان کنیم برابر ۶۲% می شود. بقیه پروتئین ها یعنی ۱۶۳۲ پروتئین دیگر هنوز مشخص نشده اند که چه عمل را انجام می دهند. از این تعداد پروتئین فقط ۱۷۰۱ از آنها آنزیم هستند که برابر ۶۴% آنها می شوند. تعداد آنزیم ها در سلول های یوکاریوتی بسیار زیاد است. اگر آنزیم ها نباشند برای انجام بعضی از واکنش ها ممکن است نیاز به زمان بسیار طولانی داشته باشیم تا آن واکنش ها انجام شوند.
آنزیم ها موجب تغییر سوبسترا ( substrate ) به محصول می شوند. هر آنزیم ممکن است ویژگی برای یک سوبسترا داشته باشد یا روی سوبستراهای بخصوصی عمل کند که در نتیجه محصول یا محصولات مختلف به وجود می آیند.
همه آنزیم ها ساختار پروتئینی دارند ولی برای انجام عمل کاتالیزوری ممکن است نیاز به عامل غیر پروتئینی موسوم به کوفاکتور داشته باشند. کوفاکتور ممکن است فقط یک کاتیون یا مولکول آلی ( که به آن کوآنزیم گویند ) باشد.
بعضی از آنزیم ها برای انجام عمل کاتالیزوری خود نیاز به کوفاکتور ندارند. اگر آنزیمی با وجود کوفاکتور فعال
شود به آن هولوآنزیم ( holoenzyme ) گویند و در صورتی که کوفاکتور را از آنزیم خارج کنیم یک پروتئین غیر فعال باقی می ماند که به آن آپوآنزیم ( apoenzyme ) گویند. اگر کوفاکتور به آنزیم چنان محکم متصل باشد که هنگام جدا کردن آن از آنزیم باعث صدمه دیدن آنزیم گردد در این صورت این کوفاکتور را گروه پروستتیک
( prosthetic group ) نامند.

تاریخچه آنزیم

تا قرن نوزدهم مشخص شده بود که فرایندهایی نظیر ترش شدن شیر و تخمیر قند به الکل فقط از طریق عمل یک موجود زنده رخ می دهند. در سال ۱۸۳۳ عامل فعال کننده قند به طور نسبی خالص شد و آن را دیاستاز نامیدند که اکنون به آن آمیلاز می گویند. چند سال بعد از شیره معده فردی که رژیم غذایی او پروتئین بود ، ماده ای جدا کردند و آن را پپسین نامیدند. این ترکیبات را تحت نام کلی مخمر می نامیدند. لیبیگ ( Liebig ) در آن موقع اظهار داشت که این مخمرها می توانند مواد غیر زنده ای باشند که از سلول های زنده به دست می آیند در حالیکه پاستور و دیگران هنوز بر این باور بودند که مخمرها بایستی حاوی مواد زنده باشند.
با وجود این اختلاف نظرها ، کوهن ( Kuhne ) در سال ۱۸۷۸ از کلمه یونانی enzume ( به معنی در مخمر ) استفاده کرد و نام آنزیم ( enzyme ) را پیشنهاد نمود. عاملی در مخمر کشف شد وآن را کاتالیز ( catalysis ) نامیدند. بوخنرز
( Buchners ) در سال ۱۸۹۷ نشان داد که وقتی عصاره یک سلول مخمر ( بدون حضور سلول زنده) به قند اضافه شود ، تخمیر قند صورت می گیرد.
در سال ۱۹۲۶ سامنر ( Sumner ) آنزیم اوره آز را از عصاره لوبیا خالص کرد و آن را کریستاله نمود. از آن ببعد تعداد زیادی از آنزیم ها را توانستند به شکل بلور درآورند.
امروزه آنزیم ها در آزمایشگاه های بسیاری مورد بررسی قرار می گیرند و در بیمارستان ها جهت کمک به درمان بیماری ها مورد توجه قرار گرفته اند. آنزیم ها به طور گسترده در صنعت استفاده می شوند.

طبقه بندی آنزیم ها بر اساس کمیته آنزیمولوژی

کمیته آنزیمولوژی ، آنزیم ها را به شش طبقه تقسیم کرد و برای هر طبقه یک شماره گذاشت

۱ – اکسیدوردوکتازها ( oxidoreductase ) – این آنزیم ها در واکنش های اکسیداسیون و احیا دخالت دارند.

۲ – ترانسفرازها ( transferase ) – انتقال یک اتم یا یک گروه را بین دو مولکول انجام می دهند.

۳ – هیدرولاز ها ( hydrolase ) – این آنزیم ها در واکنش های هیدرولیز دخالت دارند.

۴ – لیازها ( lyase ) – خارج کردن یک گروه از سوبسترا ( به شرطی که به طریق هیدرولیز نباشد ) را انجام می دهند.

۵ – ایزومرآزها ( isomerase ) – در واکنش های ایزومریزاسیون دخالت دارند.

۶ – لیگازها ( ligase ) – اتصال دو مولکول با استفاده از شکستن پیوند فسفات یا پیروفسفات در نوکلئوزید تری فسفات را انجام می دهند.

برای هر آنزیم یک نام ( E.C. name ) و یک عدد ( E.C. number ) تعیین شده است. در اینجا E.C. مخفف Enzyme Commission می باشد. مثلا اگر عدد آنزیمی چنین بود :

E.C. 1.1.1.27
عدد اول نشاندهنده طبقه ( در بالا ذکر شد ) ، عدد دوم نشاندهنده گروه ( یعنی آن طبقه به چند گروه تقسیم می شود)، عدد سوم زیرگروه و عدد چهارم مشخص کننده نوع واکنش است.

ایزوآنزیم ها ، آنزیم های مختلفی هستند که واکنش های یکسانی را کاتالیز می کنند. بنابراین شکل مشابهی در تقسیم بندی چهار بخشی خواهند داشت. برای مثال پنج ایزوآنزیم مختلف از لاکتات دهیدروژناز وجود داردکه تمام آنها یک کد شناسایی مشابه دارند.

توجه داشته باشید که بعضی از واکنش های کاتالیزوری برگشت پذیرند و تقسیم بندی آنها بر اساس این که یک آنزیم واکنش رفت را کاتالیز کند ، مشابه واکنش برگشت نخواهد بود. تقسیم بندی مورد استفاده بر اساس مسیر مهم تر واکنش از نقطه نظر بیوشیمیایی یا برخی مقررات تعریف شده به وسیله کمیته می باشد.

مثال: در واکنش های اکسیداسیون و احیایی که NAD+ و NADH دخالت دارند ، طبقه بندی بر اساس جهتی خواهد بود که NAD+ ( گیرنده الکترون ) یا NADH ( دهنده الکترون ) انجام می دهند.

 

توصیه های کمیته آنزیمولوژی در مورد نامگذاری

کمیته آنزیمولوژی برای هر آنزیم یک نام سیستماتیک علاوه بر نام موجود تعیین کرد. این نام سیستماتیک شامل نام سوبسترا یا سوبستراها به طور کامل است که در انتها یک "آز" ( -ase ) نیز اضافه کرد. "آز" نشاندهنده ماهیت فرایند کالیزوری است. این نام ها طولانی و چندان هم شایع نیستند و ممکن است در مکالمات بلافاصله پس از نام سیستماتیک و شماره آنزیم ، نام های مرسوم بکار روند. بناچار نام های مرسوم در آزمایشگاه ها گفته می شوند ولی کمیته آنزیمولوژی توصیه کرد که نام های مرسوم مشکلی ندارند بغیر از آنهایی که نامگذری نادرست شده اند. مثلا فوماراز که در بالا اشاره شد به فومارات هیدراتاز ( fumarate hydratase ) تبدیل شود.

 

ویژگی عمل آنزیم ها
آنزیم ها به صورت ویژه عمل می کنند. بعضی از آنزیم ها ویژگی گروهی دارند (group specificity ) یعنی ممکن است روی چندین سوبسترای شبیه هم عمل کنند. مثل آنزیم الکل دهیدروژناز که اکسیداسیون الکل های مختلف را انجام می دهد.
هگزوکیناز باعث انتقال فسفات از ATP به چندین قند هگزوز می شود.
اگر آنزیمی اختصاصی عمل کند ویژگی مطلق ( absolute specificity ) خواهد داشت. مثل گلوکوکیناز که انتقال فسفات از ATP به گلوکوز را فقط انجام می دهد.
اگر سوبسترایی دو شکل فضایی داشته باشد،آنزیم می تواند این دو شکل را تشخیص داده و ویژگی فضایی (stereochemical specificity )به وجود می آید.
آنزیم آلانین راسماز ( alanine racemase ) می تواند روی هر دو شکل فضایی سوبسترا عمل کاتالیزوری انجام دهد بنابراین ویژگی ندارد.

آنزیم گلیسرول کیناز یک ویژگی محصولی ( stereospecific product ) دارد یعنی با این که سوبسترای آن کربن کایرال ندارد ولی همیشه روی گلیسرول عمل کرده و محصول آن L- گلیسرول- ۳- فسفات است.

این آنزیم فسفات را به کربن شماره ۳ متصل می کند و هیچوقت L- گلیسرول – 1- فسفات دیده نشده است.

 

جایگاه فعال آنزیم :

جایگاه فعال ( active site ) یا مرکز فعال ( active centre ) محل کوچکی از کل آنزیم را در برگرفته و قابل دسترس برای سوبسترا می باشد. دو فرضیه برای اندرکنش آنزیم با سوبسترا پیشنهاد شده است.

۱ ) فرضیه قفل و کلید

فرضیه قفل و کلید ( lock- and – key ) توسط فیشر ( Fischer ) پیشنهاد گردید. او ساختار مکملی برای آنزیم و سوبسترا در نظر گرفت. سوبسترا ممکن است در جایگاهی که مکمل ساختار خود است در روی آنزیم جای بگیرد ( مانند قرار گرفتن کلید در یک قفل ). بر طبق مدل قفل و کلید همه ساختارها در خلال فرایند اتصال ، ثابت باقی می مانند.

۲ ) فرضیه قالب القایی

فرضیه قالب القایی ( induced- fit ) توسط کوشلند ( ***hland ) پیشنهاد شد. فرضیه قفل و کلید در مورد قابلیت انعطاف آنزیم هنگام اندرکنش با سوبسترا توضیح نمی دهد. مطالعات با روش کریستالوگرافی اشعه ایکس نشان داد که شکل آنزیم وقتی به صورت آزاد است با زمانی که در بند و بست با سوبسترا می باشد متفاوت می شود. گاهی آنزیم و سوبسترا با هم واکنش می دهند ولی محصولی به وجود نمی آید که به آن اتصال بدون محصول(non- productive binding )گویند.

۳ ) فرضیه هایی که مربوط به پایداری حالت گذار می شوند

مدل های قفل و کلید و قالب القایی در مورد ویژگی آنزیم توضیح می دهند ولی در مورد مکانیزم عمل آنزیم پیشنهادی داده نشده است. پیوند سوبسترا اغلب با صرف انرژی همراه است
هالدین ( Haldane ) در سال ۱۹۳۰ پیشنهاد کرد که اگر از انرژی پیوندی برای تغییر شکل طبیعی سوبسترا استفاده شود ، واکنش بعدی آسانتر انجام می شود. در این صورت انرژی کمتری مورد نیاز است. مفهوم کاملتر این فرضیه در سال ۱۹۴۸ توسط پالینگ ( Pauling ) بیان شد.
فرض کنید ساختار جایگاه فعال تقریبا بستگی به سوبسترا داشته باشد. اگر ساختار جایگاه فعال آنزیم سخت و محکم باشد ، پس سوبسترا باید از حالت طبیعی خارج شده تا بتواند به آنزیم پیوند یابد. از شکل طبیعی خارج شدن ( distortion ) ممکن است باعث کشیدگی (stretching) و ضعیف کردن پیوندی گردد که باید شکسته شود. به این فرضیه مدل ایجاد کشش ( strain ) گویند.
حال فرض کنید که سوبسترا از شکل طبیعی خارج نشود ولی کمپلکس آنزیم – سوبسترا اندرکنش های نامطلوب داشته باشد. این موضوع باعث می شود که سوبسترا میل به انجام واکنش های ترادفی مطلوب زیر را از خود نشان دهد:
محصولات → حالت گذار → کمپلکس سوبسترا – آنزیم
در ادامه اعمال فوق ، واکنش های نامطلوب کاهش یافته و بالاخره در حالت گذار کاملا محو می شوند.
به طور کل دو حالت ایجادکشش و پایداری حالت گذار خیلی شبیه هم هستند ولی نحوه انجام آنها ( یا ترادف آنها ) با هم فرق دارند. مثالی که در این مورد می توان زد هیدرولیز پپتیدها توسط آنزیم کیمو تریپسین است. مثال دیگر آنزیم لیزوزیم است که برای مکانیزم ایجاد کشش می توان بیان کرد ولی باز هم مکانیزم پایداری حالت گذار را نیز برای آن در نظر گرفته اند.

 

با توجه به اینکه آنزیم ها هم پروتئینی هستند آنزیم ها را بر اساس این که از یک یا چند زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده باشند به آنزیم های مونومریک و الیگومریک تقسیم بندی میکنند:

آنزیم های مونومریک:

پروتئین های منومر ، پروتئین هایی هستند که تنها از یک زنجیر پلی پپتیدی ساخته شده باشند بنابراین آنها را نمی توان به واحدهای کوچکتر تفکیک نمود. تعداد کمی از آنزیم های منومر شناخته شده اند و تمام آنها نیز در واکنش های هیدرولیز دخالت دارند. این آنزیم ها حدود ۱۰۰ تا ۳۰۰ آمینو اسید دارند و جرم مولی آنها تقریبا بین ۳۰۰۰ تا ۳۵۰۰۰ است. بعضی از آنها مثل آنزیم کربوکسی پپتیدار A متصل به یک کاتیون است ولی اکثر آنها بدون کمک هیچ کوفاکتوری عمل می کنند.
شماری از آنزیم های منومر، پروتئاز ( یا آنزیم های پروتئولیتیک ) هستند ، به عبارت دیگر عمل آنها هیدرولیز پیوندهای پپتیدی در پروتئین های دیگر است. برای این که از عمل آنها جهت آسیب رساندن به پروتئین ها و آنزیم های دیگر جلوگیری شود ، اغلب به صورت غیر فعال سنتز می شوند. وقتی آنزیمی غیر فعال باشد به آن پروآنزیم ( proenzyme ) یا زیموژن ( zymogen ) گویند. این آنزیم های غیر فعال هنگامی که لازم باشد فعال می گردند. برای مثال می توان از سرین پروتئازها ( serine protease ) نام برد که در جایگاه فعال آنها آمینو اسید سرین وجود دارد یعنی باقیمانده سرین برای عمل کاتالیزوری لازم است.

 

آنزیم های مونومریک پروتئازی یا غیر پروتئازی هستند:

پروتئازی:

سرین پروتئازها: مثل کیموتریپسین ، تریپسین ، الاستاز
سرین پروتئازهای کیموتریپسین ، تریپسین و الاستاز به صورت غیر فعال توسط پستانداران در لوزالمعده ساخته می شوند

اسید پروتئازها: اسیدپروتئاز جانوری ( پپسین) ، اسید پروتئاز میکروارگانیسم ها(کیموزین ، رنین) پپسین ( pepsin ) یک اسید پروتئاز است. نقش پپسین هضم پروتئین های بلعیده شده توسط پستانداران می باشد که می تواند در pH اسیدی موجود در معده عمل نماید.

تیول پروتئازها گیاهی: پاپائین و نیسین. در تیو پروتئازها، آمینو اسید سیستئین نقش اصلی را دارد همانطور که در سرین پروتئازها آمینو اسید سرین مهم بود.

کربوکسی پپتیداز: کربوکسی پپتیدازA ، کربوکسی پپتیدازB ،
کربوکسی پپتیداز A یک نوع آنزیم منومر است و یک کاتیون روی ( Zn2+ ) دارد. این آنزیم به صورت زیموژن یعنی procarboxypeptidase A ترشح می شود که وقتی آنزیم تریپسین یک قطعه از پپتید آن را خارج نماید ، فعال می گردد. آنزیم تریپسین معمولا آمینو اسیدهای غیر قطبی را از انتهای – C جدا می کند. آنزیم کربوکسی پپتیداز A فعال موجب جدا کردن آمینو اسیدهای انتهای کربوکسیلی پپتیدها می شود به شرطی که آمینو اسیدهای لیزین ، آرژنین و پرولین نباشند. کربوکسی پپتیداز B باعث جدا کردن آمینو اسیدهای بازی از انتهای کربوکسیلی پپتیدها می شود ( لیزین و آرژنین ) و به صورت زیموژن از لوزالمعده ترشح می گردد

غیر پروتئازی:

لیزوزیم و ریبو نوکلئاز

 

انواعی از آنزیم های الیگومر:

لاکتات دهیدروژناز ، آنزیم های مرحله گلیکولیز ، لاکتوز سنتتاز ، تریپتوفان سنتتاز، کمپلکس پیروات دهیدروژناز

لاکتات دهیدروژناز: لاکتات دهیدروژناز ( lactate dehydrogenase ) LDH یک آنزیم الیگومر است که در مهره داران وجود دارد و هر زیر واحد آن عمل مشابهی انجام می دهد. این آنزیم در بیشتر گونه ها به صورت تترامر با جرم مولی ۱۴۰۰۰۰ است. بنابراین جرم مولی هر زیر واحد به طور متوسط برابر ۳۵۰۰۰ می شود که به دو شکل وجود دارند ، یکی به شکل M ( M- form ) و دیگری به شکل H ( H-form ).
شکل M بیشتر در ماهیچه های اسکلتی و شکل H در ماهچه قلب دیده می شوند. دو نوع زیر واحد مختلف دارند که توسط ژن های مجزا تولید می شوند و شکل منومر آن از لحاظ کاتالیزوری غیر فعال می باشد. هر منومر
می تواند با منومرهای دیگر از نوع مشابه یا غیر مشابه ترکیب شده و آنزیم فعال تترامر را به وجود آورند. پنج ایزو آنزیم برای LDH می تواند وجود داشته باشد:
H4 , H3M , H2M2 , HM3 , M4 ( که به ترتیب به آنها LDH1 تا LDH5 هم می گویند )
پس تعریف ایزو آنزیم چنین می شود، آنزیم هایی که بتوانند یک عمل را انجام دهند ولی به شکل مختلف وجود داشته باشند.

لاکتوز سنتاز

لاکتوز سنتاز ( lactose synthase ) آنزیم الیگومر است که در غدد پستان وجود دارد و در آن یک زیر واحد غیر عملکردی رفتار یک زیر واحد عملکردی را تغییر می دهد. این آنزیم که از شیر جدا شده است دارای دو زیر واحد می باشد. زیر واحد α – لاکتالبومین ( α – lactalbumin ) پروتئین غیر فعال است که تنها در غدد پستان مشاهده شده است. زیر واحد دیگر N- استیل لاکتوز آمین سنتاز ( N- acetyllactosamine synthase ) است که در اکثر بافت ها وجود دارد. آنزیم N – استیل لاکتوز سنتاز در سنتز ترکیبات کربوهیدراتی مربوط به گلیکوپروتئین ها مهم است. در هنگام بارداری مقدار α- لاکتالبومین کم است ولی آنزیم N- استیل لاکتوز سنتاز در غدد پستان تولید شده و ذخیره می گردد. بعد از تولد نوزاد، سنتز هورمون پروژسترون در مادر کاهش یافته که این عمل منجر به افزایش سنتز هورمون لوتئو تروفیک (luteotrophic ) ( یا پرولاکتین ) می شود.این موضوع موجب می گردد که تولید α- لاکتالبومین در غدد پستانی تحریک شود. α- لاکتالبومین با N- استیل لاکتوز سنتاز ( ذخیره شده) تولید لاکتوز سنتاز را می کند، این آنزیم برای تأمین قند شیر نوزاد ضروری است.

 

تریپتوفان سنتاز

آنزیم تریپتوفان سنتاز ( tryptophan synthase ) در E.coli یک آنزیم الیگومر است که زیر واحدهای آن دو عمل متفاوت را انجام می دهند. این آنزیم دارای دو زیر واحد α است که هر کدام جرم مولی برابر با ۲۹۰۰۰ دارند. دو زیر واحد β به صورت β2 است که دارای جرم مولی ۹۰۰۰۰ می باشند. برای جدا سازی دو زیر واحد β از یکدیگر می توان از اوره ۴ مولار استفاده نمود. هر کدام از این زیر واحدها دارای جایگاهی برای اتصال به کوآنزیم پریدوکسال فسفات هستند

پیروات دهیدروژناز
پیروات دهیدروژناز سلول های باکتریایی و حیوانی یک کمپلکس چند آنزیمی است. این آنزیم نوعی از سازماندهی را دارد که مشابه آنزیم تریپتوفان سنتاز است با این اختلاف که در مقیاس بسیار بزرگتر می باشد. کمیته آنزیمولوژی پیشنهاد کرده است که چنین کمپلکسی می بایست به صورت یک سیستم از آنزیم های مجزا در نظر گرفته شود
( نه به صورت یک آنزیم واحد ).
پیروات دهیدروژناز قادر است که پیروات را وارد چرخه تری کربوکسیلیک اسید نماید، در نتیجه باید ابتدا پیروات را به استیل- CoA تبدیل کند.
رید ( Reed ) و همکارانش در سال ۱۹۶۸ نشان دادند که این آنزیم در E.coli دارای ۶۰ زنجیر پلی پپتیدی است و جرم مولی آن حدود ۴۶۰۰۰۰۰ می باشد. این آنزیم دارای سه فعالیت کاتالیزوری مجزا است.

۱) پیروات دکربوکسیلاز – دهیدروژناز ( pyruvate decarboxylase – dehydrogenase ) که به آن E1 گویند. این آنزیم را پیروات دهیدروژناز ( لیپوآمید ) نیز می گویند.
۲ ) دی هیدرولیپوآمید S- استیل ترانسفراز ( dihydrolipoamide S- acetyltransferase ) یا E2
3 ) دی هیدرولیپوآمید دهیدروژناز ( dihydrolipoamide dehyrogenase ) یا E3]

 

فعال کننده های انزیمی (Enzyme Cofactors ):

همانند پروتئین ها که به دو دسته ساده و مرکب تقسیم میشوند آنزیم ها را نیز میتوان به دو دسته تقسیم کرد فعالیت تعدادی از آنزیم ها تنها به ساختمان پروتئینی آنها بستگی دارد ،در حالی که برخی دیگر از آنزیمها برای انجام فعالیت کاتالیزوری خود به ترکیبات فعال کننده غیر پروتئینی( کوفاکتورها) نیاز دارند.

کوفاکتورها بر دو نوعند:

الف) کوفاکتورهائی که تنها شامل یک یون فلزی مانند zn,Mg,Mn,Cu,Fe, Na, یا K میباشند:

نقش ای گونه از کوفاکتورها به دو صورت انجام پذیر است:
۱-یونهای فلزی نقش یک واسط را برای مولکولهای آنزیم با سوبسترا به عهده دارند
۲-برخی از یونهای فلزی ، خود در عمل کاتالیز شرکت می کنند از جمله اتم آهن در آنزیم کاتالاز که نقش اصلی را در تجزیه پراکسی هیدروژن انجام میدهد.

ب) کوفاکتورهایی که از یک مولکول ترکیب آلی تشکیل یافته اند. این گونه کوفاکتورها را کو آنزیم می نامند.

پیوند کوآنزیم با قسمت پروتئینی آنزیم اغلب از نوع پیوندهای ضعیف و کم انرژی است به طوری که در عمل دیالیز کوآنزیم از مولکول آنزیم جدا میگردد ولی در بعضی موارد کوانزیم به کمک پیوندهای کوالان به مولکول پروتئینی آنزیم متصل میشود مانند ریشه هم (Heme )در سیتوکروم ها. اینگونه کوآنزیم ها راد ریشه پروستتیک نیز مینامند. بیشتر کوآنزیم ها از مشتقات ویتامین های محلول در اب میباشند.
به طور کلی کاتالیزورهای بیوشیمیایی را آنزیم مینامیم و همگامی که آنزیم برای فعالیت خود به یک کوفاکتور احتیاج داشته باشد میتوانیم قسمت پروتئینی آن را آپوآنزیم و قسمت غیر پروتئینی را کوانزیم بنامیم. در حالی که آپو آنزیم در برابر حرارت ناپایدار و آسیب پذیر است کوفاکتورها عموما در مقابل حرارت مقاوم میباشند.

 

 

 

Leave a Reply 13376 views, 3 so far today |
Follow Discussion

۸ Responses to “آنزیم ها”

  1. Sportster Exhaust Says:

    Hello thanks for this funny and interesting post. But I still don’t understand the last part though!

  2. Bosal Exhaust Says:

    Hey thanks for this nice and interesting post. But I still dont get the third part though!

  3. 網路攝影機 Says:

    Hi, can I quote some of the content found in this entry if I provide a link back to your site?

  4. nurse practitioner Says:

    My cousin recommended this blog and she was totally right keep up the fantastic work!

  5. Man Says:

    this is the best post about Enzymes.

  6. baran Says:

    your information is complate but it is so hard for student

  7. massy Says:

    verry good.i enjoy this topic

  8. الی Says:

    سلام ،من راحع به اتصال سرین پروتئاز به سوبسترا سوال داشتم هرچی لودیش میخونم باز متوجه نمیشم،جواب سوالامو از کجا باید پیدا کنم؟

Leave a Reply


4 × eight =


Flower Show 2014Flower Show 2014Flower Show 2014Flower Show 2014Flower Show 2014Flower Show 2014Flower Show 2014Flower Show 2014MartinMartin

خرید vpn آیفون خرید کریو پرسرعت